Содержание

Ферменты — биологические катализаторы

  • ГДЗ
  • 1 Класс
    • Математика
    • Английский язык
    • Русский язык
    • Немецкий язык
    • Информатика
    • Природоведение
    • Основы здоровья
    • Музыка
    • Литература
    • Окружающий мир
    • Человек и мир
    • Технология
  • 2 Класс
    • Математика
    • Английский язык
    • Русский язык
    • Немецкий язык
    • Украинский язык
    • Информатика
    • Природоведение
    • Основы здоровья
    • Музыка
    • Литература
    • Окружающий мир
    • Технология
  • 3 Класс
    • Математика
    • Английский язык
    • Русский язык
    • Немецкий язык
    • Украинский язык
    • Информатика
    • Музыка
    • Литература
    • Окружающий мир
    • Технология
    • Испанский язык
    • Казахский язык
  • 4 Класс
    • Математика
    • Английский язык
    • Русский язык
    • Немецкий язык
    • Украинский язык
    • Информатика
    • Основы здоровья
    • Музыка
    • Литература
    • Окружающий ми

Ферменты – биологические катализаторы. Значение ферментов

Ферменты – это белковые молекулы, которые синтезируются живыми клетками. В каждой клетке насчитывается более сотни различных ферментов. Роль ферментов в клетке колоссальна. С их помощью химические реакции идут с высокой скоростью, при температуре, подходящей для данного организма.

То есть ферменты – это биологические катализаторы

, которые облегчают протекание химической реакции и за счет этого увеличивают её скорость. Как катализаторы они не изменяют направление реакции и не расходуются в процессе реакции.

Ферментыбиокатализаторы – вещества, увеличивающие скорость химических реакций.

Без ферментов все реакции в живых организмах протекали бы очень медленно и не могли бы поддерживать его жизнеспособность.

Наглядный пример работы ферментов – сладковатый вкус во рту, который появляется при пережевывании продуктов, содержащих крахмал (например, риса или картофеля). Появление сладкого вкуса связано с работой фермента амилазы, которая присутствует в слюне и расщепляет крахмал (рис. 1). Крахмал является полисахаридом, и сам по себе безвкусный, но продукты расщепления крахмала (моносахариды) с меньшей молекулярной массой (декстрины, мальтоза, глюкоза) сладкие на вкус.

Рис. 1. Механизм действия амилазы

Все ферменты – глобулярные белки с третичной или четвертичной структурой. Ферменты могут быть простыми, состоящими только из белка, и сложными.

Сложные ферменты состоят из белковой и небелковой части (белковая часть – апофермент, а добавочная небелковая – кофермент). В качестве кофермента могут выступать витамины – E, K, B групп (рис. 2).

Рис. 2. Классификация ферментов по их составу

Фермент взаимодействует с субстратом, не всей молекулой, а отдельной её частью – т. н. активным центром.

Фермент взаимодействует с субстратом и образует короткоживущий

фермент-субстратный комплекс. По завершении реакции, фермент-субстратный комплекс распадается на продукты и фермент. Фермент в итоге не изменяется: по окончании реакции он остается таким же, каким был до неё, и может теперь взаимодействовать с новой молекулой субстрата (рис. 3).

Рис. 3. Механизм взаимодействия фермента и субстрата

На рисунке 3 представлен механизм работы фермента, в частности, образования пептидной связи между молекулами аминокислот. Две аминокислоты взаимодействуют между собой в активном центре фермента, между ними образуется пептидная связь. Новое вещество (дипептид) покидает активный центр фермента, поскольку оно по своей структуре не соответствует этому центру.

Особенностью ферментов является то, что они обладают высокой специфичностью, т. е. могут ускорять только одну реакцию или реакции одного типа.

В 1890 году Э. Г. Фишер предположил, что эта специфичность обусловлена особой формой молекулы фермента, которая точно соответствует форме молекулы субстрата. Эта гипотеза получила название «ключа и замка», где ключ сравнивается с субстратом, а замок – с ферментом. Гипотеза гласит: субстрат подходит к ферменту, как ключ подходит к замку. Избирательность действия фермента связана со строением его активного центра (рис. 4).

Рис. 4. Гипотеза взаимодействия фермента и субстрата по принципу ключ-замок Э. Г. Фишера

В первую очередь, на активность фермента влияет температура. С повышением температуры скорость химической реакции возрастает. Увеличивается скорость молекул, у них появляется больше шансов столкнуться друг с другом. Следовательно, увеличивается вероятность того, что реакция между ними произойдет. Температура, обеспечивающая наибольшую активность фермента – оптимальная.

За пределами оптимальной температуры скорость реакции снижается вследствие денатурации белков. Когда температура снижается, скорость химической реакции тоже падает. В тот момент, когда температура достигает точки замерзания, фермент инактивируется, но при этом не денатурирует (см. видео).

В наше время для длительного хранения продуктов широко используют способ быстрого замораживания. Оно останавливает рост и развитие микроорганизмов, а также инактивирует ферменты, находящиеся внутри микроорганизмов, и предотвращает разложение продуктов питания.

Кроме этого, активность ферментов зависит ещё от pH среды (кислотности – то есть показателя концентрации ионов водорода).

В большинстве случаев, ферменты работают при нейтральном pH, т. е. при pH около 7. Но существуют ферменты, которые работают либо в кислой и сильнокислой, либо в щелочной и сильнощелочной среде. Например, один из таких ферментов – пепсин, он находится у нас с вами в желудке, работает в сильнокислой среде и расщепляет белки. Поскольку в желудке среда достаточно кислая, 1,5 – 2 pH, то этот фермент работает при сильнокислой среде.

Ферменты подвержены действию активаторов и ингибиторов. Некоторые ионы, например, ионы металлов Mg, Mn, Zn активируют ферменты. Другие же ионы (к ним относятся ионы тяжелых металлов, а именно Hg, Pb, Cd), наоборот, подавляют активность ферментов, денатурируют их белки.

В 1961 году была предложена систематическая классификация ферментов на 6 групп. Но названия ферментов оказались очень длинными и трудными в произношении, поэтому ферменты принято сейчас именовать с помощью рабочих названий. Рабочее название состоит из названия субстрата, на который действует фермент, и окончания «аза» (рис. 5). Например, если вещество — лактоза, то есть молочный сахар, то лактаза – это фермент который его преобразует. Если сахароза (обыкновенный сахар), то фермент, который его расщепляет, – сахараза. Соответственно, ферменты, которые расщепляют протеины, носят название протеиназы.

Ферменты применяются практически во всех областях человеческой деятельности, и такое широкое применение, в первую очередь, связано с тем, что они сохраняют свои уникальные свойства вне живых клеток.

Ферменты групп амилаз, протеаз и липаз применяются в медицине. Они расщепляют крахмал, белки и жиры. Все эти ферменты, как правило, входят в состав комбинированных препаратов, таких как фестал и панзинорм, и используются, в первую очередь, для лечения заболеваний желудочно-кишечного тракта (рис. 6).

Ферменты применяют для растворения тромбов в кровеносных сосудах, при лечении гнойных ран.

Особое место занимает энзимотерапия при лечении онкологических заболеваний.

Такие ферменты как амилаза расщепляют крахмал и поэтому широко используются в пищевой промышленности. В пищевой промышленности используется протеиназа, расщепляющая белки, и липазы, расщепляющие жиры. Ферменты амилазы используются в хлебопечении, виноделии и пивоварении (см. видео).

Протеазы используются для смягчения мяса и при изготовлении готовых каш.

Липазы используются в производстве сыра.

Ферменты широко используются в косметической промышленности, входят в состав кремов, некоторые ферменты входят в состав стиральных порошков.


Энзимопатология

Энзимопатология – область энзимологии, которая изучает связь между болезнью и недостаточным синтезом, или отсутствием синтеза какого-либо фермента.

Например, причиной наследственного заболевания – фенилкетонурии, которое сопровождается расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение фенилаланина в тирозин.

В результате в организме накапливаются токсические вещества. Новорожденный ребенок выглядит здоровым, а первые симптомы фенилкетонурии проявляются в возрасте от двух до шести месяцев. Это выраженная вялость, отсутствие интереса к окружающему миру, повышенная раздражительность, а также беспокойство и рвота.

Во втором полугодии жизни у ребенка выражено отставание в психическом развитии. Менее чем в 10% случаев – это слабая степень олигофрении, а у 60% развивается идиотия.

При своевременной диагностике патологических изменений можно избежать, если с момента рождения до наступления полового созревания ограничить поступление фенилаланина с пищей.


Стиральные порошки с ферментами

На этом уроке мы с вами выяснили, что ферменты используются в различных областях человеческой деятельности.

Они широко используются в пищевой промышленности, в медицине, в косметике и бытовой химии. Например, в стиральные порошки добавляют амилазу, которая расщепляет крахмал, протеазы, расщепляющие белки или белковые загрязнения, и липазы, очищающие ткани от жира и масла. Как правило, в состав стирального порошка входит комбинация этих ферментов, то есть ферментные препараты усиливают действие друг друга.

Сегодня наиболее изученными ферментами являются протеазы и амилазы. Липазы не всегда стабильны по качеству. Их разработкой занимаются только 10 лет, а амилаза и протеаза существуют на рынке уже более полувека. Сегодня эти две категории ферментов очень хорошо изучены и дают прекрасные результаты, чего пока что нельзя сказать о липазах. Липазы полностью справляются с загрязнениями только после двух-трех стирок, а протеазы и амилазы – за одну.

Ученые подсчитали, что добавление ферментов в стиральные порошки на 30-35% увеличивает моющую способность данного порошка.


Ферменты были открыты при изучении процессов брожения. Представления о том, что химические процессы внутри живых организмов протекают под действием каких-то особенных веществ, возникло более 200 лет назад. В XIX века Луи Пастер (рис. 7) доказал, что сбраживание дрожжами сахара в спирт катализируется веществами белковой природы. Пастер ошибочно считал, что ферменты неотделимы от живых клеток. Другой ученый, Эдуард Бухнер, доказал, что в водных экстрактах живых клеток находится набор ферментов, катализирующих превращение сахара в спирт. Именно его открытие дало начало новой науке – энзимологии.

Успехи энзимологии во второй половине XX века привели к тому, что в настоящее время выделено и очищено более 2000 ферментов, которые используются в различных отраслях человеческой деятельности.

 

Домашнее задание

1. Что такое фермент?

2. Как ферменты работают?

3. Как ферменты получают имена? Назовите известные вам группы ферментов.

4. Назовите ученых, которые внесли особый вклад в дело изучения ферментов.

5. К какому уровню организации можно отнести ферментативный катализ?

 

Дополнительные рекомендованные ссылки на ресурсы сети Интернет

1. Интернет-портал Biochemistry.ru (Источник).

2. Биология (Источник).

3. Интернет-портал Chem.msu.su (Источник).

4. YouTube (Источник).

5. Вкус жизни (Источник).

 

Список литературы

1. Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Общая биология 10-11 класс Дрофа, 2005.

2. Биология. 10 класс. Общая биология. Базовый уровень / П. В. Ижевский, О. А. Корнилова, Т. Е. Лощилина и др. – 2-е изд., переработанное. – Вентана-Граф, 2010. – 224 стр.

3. Беляев Д. К. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 11-е изд., стереотип. – М.: Просвещение, 2012. – 304 с.

4. Биология 11 класс. Общая биология. Профильный уровень / В. Б. Захаров, С. Г. Мамонтов, Н. И. Сонин и др. – 5-е изд., стереотип. – Дрофа, 2010. – 388 с.

5. Агафонова И. Б., Захарова Е. Т., Сивоглазов В. И. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 6-е изд., доп. – Дрофа, 2010. – 384 с.

6.2. Понятие о катализе и катализаторах

6. ХИМИЧЕСКАЯ КИНЕТИКА И РАВНОВЕСИЕ

6.1. Скорость химической реакции и влияние на нее различных факторов

Р е ш е н и е. По правилу Вант-Гоффа

Vt 2

 

t 2 −t1

t

t

 

; 8 = 2 10 ; 2 3

= 2 10 ; ∆t = 30 °C.

= γ

10

V

 

 

 

 

t1

 

 

 

 

Значительное изменение скорости реакции с изменением температуры объясняет теория активации. Согласно этой теории в химическое взаимо-

действие вступают только активные молекулы, обладающие повышенным уровнем энергиии, достаточной для осуществления данной реакции. Неактивные молекулы можно сделать активными, если сообщить им необходимую дополнительную энергию. Этот процесс называется активацией. Один из способов активации – увеличение температуры: при повышении температуры число активных молекул возрастает, благодаря чему резко увеличивается скорость реакции.

Энергия, которую надо сообщить молекулам реагирующих веществ, чтобы превратить их в активные, называется энергией активации. Ее определяют опытным путем, обозначают буквой Еа и обычно выражают в кДж/моль. Например, для соединения водорода и йода

h3 + J2 = 2HJ Еа = 167,4 кДж/моль,

а для реакции распада иодоводорода

2HJ = h3 + J2 Еа = 186,2 кДж/моль.

Энергия активации Еа зависит от природы реагирующих веществ и служит характеристикой каждой реакции. Скорость реакции непосредственно зависит от значения энергии активации: если она мала, то за определенное время протекания реакции энергетический барьер преодолеет большее количество частиц и скорость реакции будет высокой, но если энергия активации велика, то реакция идет медленно.

При взаимодействии ионов энергия активации очень мала и ионные реакции протекают с очень большой скоростью, практически мгновенно.

Увеличить скорость реакции можно с помощью катализаторов. Применять катализаторы выгоднее, чем повышать температуру, тем более, что ее повышение далеко не всегда возможно.

Катализаторами называются вещества, изменяющие скорость химической реакции, но сохраняющие при этом свои свойства и состав. Сам катализатор в реакциях не расходуется и в конечные продукты не входит.

Одни катализаторы ускоряют реакцию – положительный катализ, или просто катализ, другие замедляют – отрицательный катализ. Примером положительного катализа может служить получение серной кислоты из оксида

Химия. Учеб. пособие

-66-

6.ХИМИЧЕСКАЯ КИНЕТИКА И РАВНОВЕСИЕ

6.2.Понятие о катализе и катализаторах

серы (IV) или окисление аммиака в азотную кислоту с помощью платинового катализатора.

Примером отрицательного катализа является замедление взаимодействия раствора сульфита натрия с кислородом воздуха в присутствии этилового спирта или уменьшение скорости разложения пероксида водорода в присутствии небольших количеств серной кислоты. Отрицательный катализ часто называют ингибированием, а отрицательные катализаторы, снижающие скорость реакции, – ингибиторами (механизм действия последних отличен от действия катализаторов).

Химические реакции, протекающие при участии катализаторов, называются каталитическими. Различают два вида катализа – гомогенный (однородный) и гетерогенный (неоднородный) катализ.

При гомогенном катализе реагирующие вещества и катализатор образуют однофазную систему – газовую или жидкую, между катализатором и реагирующими веществами отсутствует поверхность раздела. Например, каталитическое разложение пероксида водорода в присутствии раствора солей (жидкая фаза). Для гомогенного катализа установлено, что скорость химической реакции пропорциональна концентрации катализатора.

При гетерогенном катализе реагирующие вещества и катализатор образуют систему из разных фаз. В этом случае между катализатором и реагирующими веществами существует поверхность раздела. Обычно катализатор

– твердое вещество, а реагирующие вещества – газы или жидкость. Примером может служить окисление аммиака (газообразная фаза) в присутствии платины (твердая фаза). Все реакции при гетерогенном катализе протекают на поверхности катализатора. Поэтому активность твердого катализатора зависит и от свойств его поверхности (размера, химического состава, строения и состояния). На поверхности катализатора имеются активные центры, реагирующие вещества адсорбируются на них, происходит деформация молекул, ослабевают связи между атомами и молекулы становятся активными.

Механизм действия катализаторов обычно объясняют образованием промежуточных соединений с одним из реагирующих веществ. Рассмотрим схему действия катализатора на следующем примере:

1.Основной химический процесс:

А+ В = АВ; SO2 + ½O2 = SO3

2.Образование промежуточного соединения одного из исходных веществ с катализатором NO:

К+ В = КВ; NO + ½O2 = NO2

3.Взаимодействие промежуточного соединения со вторым исходным веществом и освобождение катализатора:

КВ + А = АВ + К; NO2 + SO2 = SO3 + NO (катализатор)

Химия. Учеб. пособие

-67-

6.ХИМИЧЕСКАЯ КИНЕТИКА И РАВНОВЕСИЕ

6.2.Понятие о катализе и катализаторах

Катализатор разбивает ход химической реакции на несколько стадий. Соответственно, у каждой стадии имеется свой энергетический барьер. В сумме он составляет энергию активации Еа. За счет снижения энергетических барьеров по стадиям реакции протекают с большими скоростями (рис. 6.2).

А +КВ → [А…КВ]# (активированный комплекс) → АВ + К

G

[A…B]#

 

 

( G)#

 

[B…AK] #

 

[A…K]#

A+B

A+B+K AK

AB

Gисходное

Gконечное

Рис. 6.2. Энергетическая схема хода реакции при отсутствии и в присутствии катализатора

Некоторые вещества снижают или полностью уничтожают активность твердого катализатора. Такие вещества называются каталитическими ядами. В качестве примера можно привести соединения мышьяка, ртути, свинца, цианистые соединения, к которым особенно чувствительны платиновые катализаторы.

Однако имеются и такие вещества, которые усиливают действие катализаторов, хотя сами катализаторами не являются. Эти вещества называются промоторами (промотирование платиновых катализаторов добавками железа, алюминия и др.).

Следует особо отметить, что действие катализаторов избирательно, поэтому из одного и того же вещества можно получить разные продукты.

Особую роль играют биологические катализаторы – ферменты. При их участии протекают сложные химические процессы в растительных и животных организмах.

6.3. Колебательные реакции

Существуют химические реакции, при протекании которых происходит периодическое изменение концентраций реагирующих веществ. Наибо-

лее известной колебательной реакцией является реакция Белоусова – Жаботинского, впервые исследованная в 60-х гг. ХХ в. Эта реакция представляет

Химия. Учеб. пособие

-68-

6.ХИМИЧЕСКАЯ КИНЕТИКА И РАВНОВЕСИЕ

6.3.Колебательные реакции

собой каталитическое окисление малоновой кислоты Ch3(COOH)2 броматионом BrO 3− в присутствии иона германия Ge4+ в кислом водном растворе.

Колебания концентраций заметны по периодическому исчезновению и появлению желтой окраски, вызванной ионами Ge4+. Также периодически изменяются температура и концентрации других продуктов, являющихся интермедиатами (Br–, Br2). Для объяснения колебательных изменений предложен механизм, включающий следующие стадии:

1.BrO3− + Br– + 2H+ → HBrO2 + HBrO

2.HBrO2 + Br– + H+ → 2HBrO

3.BrO3− + HBrO2 + 2Ge3+ + 3H+ → 2HBrO2 + 2Ge4+ + h3O

4.2HBrO2 → BrO3− + HBrO + H+

5.nGe4+ + BrCH(COOH)2 → nGe3+ + продукты окисления.

Броммалоновая кислота образуется в результате реакции

Ch3(COOH)2 + HBrO → BrCH(COOH)2 + h3O

Общее уравнение имеет вид

2 BrO3− + 3Ch3(COOH)2 + 2H+ → 2BrCH(COOH)2 + 3CO2 + 4h3O

Это наиболее упрощенный вариант механизма. Более поздние модели включают 22-стадийные химические процессы в растительных и животных организмах.

6.4. Химическое равновесие и его смещение

Обратимыми называются такие реакции, которые одновременно протекают в двух взаимно противоположных направлениях.

В уравнениях обратимых реакций между левой и правой частями ставят две стрелки, направленные в противоположные стороны. Примером такой реакции может служить синтез аммиака:

3h3 (г) + N2 (г) →← 2Nh4 (г) ∆H = −46,2 кДж/моль.

В технике обратимые реакции, как правило, невыгодны. Поэтому различными методами (изменением температуры, давления и др.) их делают практически необратимыми.

Реакции, которые протекают только в одном направлении и завершаются полным превращением реагирующих веществ в конечные вещества, на-

зываются необратимыми.

Примером такой реакции может служить разложение хлората калия (бертолетовой соли) при нагревании:

Химия. Учеб. пособие

-69-

6.ХИМИЧЕСКАЯ КИНЕТИКА И РАВНОВЕСИЕ

6.4.Химическое равновесие и его смещение

2KClO3 → 2KCl + 3O2 ↑

Необратимых реакций не так много. Большинство реакций являются обратимыми.

Необратимыми называют такие реакции, при протекании которых:

1. Образующиеся продукты уходят из сферы реакции – выпадают в виде осадков или выделяются в виде газа, например:

BaCl2 + h3SO4 → BaSO4↓ + 2HCl

Na2CO3 + 2HCl→ 2 NaCl + CO2↑ + h3O

2. Образуется малодиссоциирующее соединение, например, вода:

HCl + NaOH → h3O + NaCl

3. Реакция сопровождается большим выделением энергии, например, горение магния:

2Mg + O2↑ → 2MgO, ∆H = − 602,5 кДж.

4.Образуется комплексное соединение.

Вуравнениях необратимых реакций между правой и левой частями ставится знак равенства или одна стрелка.

Под химическим равновесием понимается такое состояние обратимой реакции, когда скорости прямой и обратной реакции равны.

Обратимые реакции не доходят до конца и заканчиваются установлением химического равновесия, например:

h3 (г) + J2 (г) →← 2HJ (г)

В состояния равновесия прямая и обратная реакции не прекращаются. Поэтому такое равновесие называется подвижным или динамическим.

Используя закон действия масс, напишем выражение для скоростей прямой и обратной реакций:

 

] [J2

 

 

 

 

 

V = k[h3

]; V = k[HJ]2 ,

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

если в состоянии равновесия V = V , то

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

[HJ]2 ,

 

 

 

k =[Н2 ] [J2

]= k

 

или

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

[HJ]2

 

 

 

 

[HJ]2

 

 

 

k

=

,

Kp =

.

 

[h3 ] [J2 ]

[h3 ] [J2 ]

 

k

 

 

 

 

Химия. Учеб. пособие

-70-

6.ХИМИЧЕСКАЯ КИНЕТИКА И РАВНОВЕСИЕ

6.4.Химическое равновесие и его смещение

→ ←

Отношение К/ К называется константой химического равновесия (обозначается Кр), которая постоянна при данной температуре, зависит от температуры и природы реагирующих веществ и не зависит от концентрации.

Химическое равновесие наступает при постоянстве внешних условий (давлении, концентрации, температуре). Изменение этих условий нарушает равновесие и вызывает увеличение скорости прямой или обратной реакции. Через некоторое время снова наступает равновесие. Переход реакционной системы от одного состояния равновесия к другому называется смещением (или сдвигом) химического равновесия.

Направление смещения химического равновесия при изменении концентрации реагирующих веществ, температуры и давления (в случаях газовых реакций) определяется общим положением, известным под названием принципа подвижного равновесия или принципа Ле Шателье: если на сис-

тему, находящуюся в равновесии, оказать какое-либо внешнее воздействие (изменить концентрацию, температуру, давление), то равновесие сместится в том направлении, где оказанное воздействие уменьшится.

Поясним это на примере следующей реакции:

2Nh4 (г)

∆H = −92,4 кДж.

3Н2 (г) + N2 (г) ←

3 объема 1 объем

2 объема

 

Влияние концентрации на смещение равновесия. Если внешнее воздей-

ствие выражается в увеличении концентрации азота или водорода (исходных веществ), равновесие смещается к аммиаку, т. е. в сторону прямой реакции, протекающей с получением продуктов реакции. Соответственно, увеличение концентрации аммиака смещает равновесие в сторону исходных веществ.

Влияние температуры на смещение равновесия. При повышении тем-

пературы равновесие смещается в сторону эндотермической реакции, протекающей с поглощением тепла, а при понижении температуры – в сторону экзотермической реакции, идущей с выделением тепла. В данном случае повышение температуры смещает равновесие в сторону обратной реакции, т. к. эта реакция идет с выделением тепла ( Н < 0).

Влияние давления на смещение равновесия. Чтобы определить влияние давления на смещение равновесия, необходимо подсчитать число молей газообразных веществ в правой и левой частях уравнения. В приведенном примере в левой части уравнения содержится четыре моля газов, а в правой – один. Если понижать давление, то равновесие сместится в сторону возрастания числа молей газа (4 объема), т. е. в обратном направлении. Если увеличить давление, то равновесие сместится в сторону меньшего объема (2 моль вещества), т. е. в прямом направлении.

Если же в уравнении обратимой реакции число молей газов в левой части равно числу молей в правой части, например,

N2 (г) + O2 (г) →← 2NO (г)

то изменение давления не вызывает смещения химического равновесия.

Химия. Учеб. пособие

-71-

Что такое катализатор и для чего он нужен? 🚩 Естественные науки

Катализаторы обеспечивают более быстрый исход любой химической реакции. Реагируя с исходными веществами реакции, катализатор образует с ними промежуточное соединение, после чего это соединение подвергается преобразованию и в итоге распадается на необходимый конечный продукт реакции, а также на неподвергшийся изменениям катализатор. После распада и образования необходимого продукта катализатор снова вступает в реакцию с исходными реагентами, образуя все большее количество исходного вещества. Данный цикл может повторяться миллионы раз, и если извлечь катализатор из группы реагентов, реакция может длиться в сотни и тысячи раз медленнее.

Катализаторы бывают гетерогенными и гомогенными. Гетерогенные катализаторы в ходе химической реакции образуют самостоятельную фазу, которая отделена разделяющей границей от фазы исходных реагентов. Гомогенные катализаторы, напротив, являются частью одной и той же фазы с исходными реагентами.

Существуют катализаторы органического происхождения, которые участвуют в брожении и созревании, они называются ферментами. Без их непосредственного участия человечество не смогло бы получать большую часть спиртных напитков, молочнокислых продуктов, продуктов из теста, а также мед и варенье. Без участия ферментов был бы невозможен обмен веществ у живых организмов.

Катализаторы, которые широко применяются в промышленном производстве, должны обладать целым рядом свойств, необходимых для успешного завершения реакции. Катализаторы должны быть высокоактивными, селективными, механически прочными и термоустойчивыми. Они должны обладать продолжительным действием, легкой регенерацией, устойчивостью к каталитическим ядам, гидродинамическими свойствами, а также небольшой ценой.

В нынешнем высокотехнологическом производстве катализаторы применяются при крекинге нефтепродуктов, получении ароматических углеводородов и высокооктанового бензина, получении чистого водорода, кислорода или инертных газов, синтезе аммиака, получении сернистой и серной кислоты без дополнительных затрат. Также катализаторы широко применяются для получения азотной кислоты, этилена, фталевого ангидрида, метилового и этилового спирта и ацетальдегида. Наиболее широко применяемые катализаторы – это металлическая платина, ванадий, никель, хром, железо, цинк, серебро, алюминий и палладий. Также довольно часто применяются некоторые соли этих металлов.

Какова роль катализатора в автомобиле?

Интенсивное развитие автомобильной промышленности и растущее желание иметь свои собственные «четыре колеса» вызвали довольно быстрый рост угрозы загрязнения атмосферы. Мы обнаружили, что выбросы от автотранспорта являются гораздо более вредными для человека, чем те, которые получены от промышленности. Это потому, что распространение загрязнения автомобилями происходит в высоких концентрациях и на малых высотах…

Автомобили являются крупнейшим источником загрязнения, потому что они выбрасывают более пятнадцати тысяч химических соединений, таких как газ и пыль.

Для снижения выбросов вредных веществ и химических веществ в атмосферу, были введены строгие правила разных видов. В результате сконструировано устройство, которое имеет научное название каталитический нейтрализатор, т.е. катализатор.

Таким образом, катализатор является важной и необходимой частью выхлопной системы не только автомобилей, но и других транспортных средств с двигателями внутреннего сгорания.

Катализатор представляет собой устройство, функция которого заключается в нейтрализации газов, которые выходят наружу через выхлопную систему. Благодаря катализатору присутствующие в выхлопах ядовитые соединения подвергаются различным химическим реакциям, например дожиганию.

В результате они выделяются из выхлопной трубы как нейтральные соединения. Функционирование нейтрализатора опирается на реакции составляющих, входящих в состав выхлопов с катализатором.

Итак, автомобильный катализатор выполняет функцию уменьшения количеств вредных выхлопов субстратов. Если двигатель делал полное сгорание топлива, катализатор не был бы нужен в автомобиле. Тогда выхлопная труба высвобождала бы воду или углекислый газ. Однако получить такую степень горения не представляется возможным.

Применяются различные виды катализаторов, учитывая разное содержание выхлопов в двигателях с искровым зажиганием и с воспламенением от сжатия. Среди катализаторов, используемых в настоящее время в автомобилях можно выделить окислительные, восстановительные и окислительно-восстановительные.

Роль окислительного катализатора заключается в переработке ядовитого углерода и углеводородов на пару, а также воду. Применяется он в двигателях с воспламенением от сжатия.

роль катализатора

В свою очередь если речь идет об окиси азота, которые остаются, то их удалением занимается восстановительный катализатор. Все чаще используются многофункциональные катализаторы. Действуют они трояко, поскольку устраняют всевозможные вредные составляющие выхлопов. Современные катализаторы могут исключить даже до 90% элементов.

Для правильной работы катализатора должны быть соблюдены определенные условия, поэтому используется лямбда-зонд. Это своего рода устройство, которое посылает обновленную информацию на компьютер, а также регулирует состав топливной смеси.

В старых моделях автомобилей отработанный катализатор удаляется без замены его на более новую модель. Это, безусловно, дешево, но не приемлемо, потому что не согласуется с законом. Его недостаток также приводит к быстрому износу глушителя и других частей выхлопной системы.

Таким образом, катализатор является важной частью оборудования для каждого автомобиля, так как благодаря ему наш автомобиль, как и среда, могут быть здоровее.

——

Понравилась статья? Пожалуйста, поделитесь с друзьями. Спасибо 🙂



Ферменты – биологические катализаторы.

Оглавление

Введение………………………………………………………………………….2

Основная часть.

Глава 1. Что такое ферменты?

1.1. Ферменты – биологические катализаторы…….…………………….2-3
1.2. Типы ферментов……………………………………………………..…3
1.3. Структура ферментов………………………………………………..…3
1.4. Специфичность ферментов и условия их активности…………….… 4

Глава 2. Значение ферментов в живых организмах.

2.1. Роль ферментов в организме …………………………………………4-5

2.2. Местонахождение ферментов в организме……………………………………5


Глава 3. Исследовательская работа.

3.1. Химические результаты исследования ……………………………….5-6

3.2. Механизм работы ферментов………….………………………………6
3.3. Исследовательский опрос…………………………………………….6-7
Глава 4. Заключение.

4.1. Получение ферментов………………………………………………. 7-9
4.2 Болезни и ферменты . …………………………..……………………9-10
4.3. Медицинское значение ферментов…………….……………….……10
4.4. Применение ферментов……………………………………………10-12

Библиографический список.……………………………………………………………………… 12

Приложения…………………………………………………………………13-16

Введение.

Актуальность: Известно, ферменты играют важнейшую роль в регуляции химических превращений обмена веществ. Ферменты обнаружены у всех живых существ, начиная от самых примитивных микроорганизмов. Получено около 600 ферментов. Ферменты способны управлять сложнейшими процессами разрушения и сотворения новых веществ в организме. В настоящее время знания о работе ферментов человек поставил себе на службу в медицине, промышленности, сельском хозяйстве и других сферах жизни.

Цель проекта: Провести исследование по обнаружению ферментов в живых организмах, рассмотреть их значение.


Что такое ферменты?

Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы, ускоряющие химические реакции в живых организмах и вне их.

Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах. К 2013 году было описано более 5000 разных ферментов. Они играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.

Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Каждая молекула фермента способна выполнять от нескольких тысяч до нескольких миллионов «операций» в секунду.

Например, одна молекула фермента ренина, содержащегося в слизистой оболочке желудка телёнка, створаживает около 106 молекул казеиногена молока за 10 мин при температуре 37 °C.

При этом эффективность ферментов значительно выше эффективности небелковых катализаторов — ферменты ускоряют реакцию в миллионы и миллиарды раз, небелковые катализаторы — в сотни и тысячи раз.

Типы ферментов


Все ферменты разделяются на три основных группы: амилаза, липаза и протеаза.

Фермент амилаза необходим для переработки углеводов. Под воздействием амилазы углеводы разрушаются и легко всасываются в кровь. Амилаза присутствует как в слюне, так и в кишечнике. Амилаза тоже бывает разной. Для каждого вида сахаров существует собственный вид этого фермента.

Липаза – это ферменты, которые присутствуют в желудочном соке и вырабатываются поджелудочной железой. Липаза необходима для усвоения организмом жиров.

Протеаза – это группа ферментов, которые присутствуют в желудочном соке и тоже вырабатываются поджелудочной железой. Кроме этого, протеаза присутствует и в кишечнике. Протеаза необходима для расщепления белков.


Структура ферментов


Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой.

Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ.

Специфичность ферментов

Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам (субстратная специфичность). Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте. Ферменты обычно демонстрируют также высокий уровень стереоспецифичности (образуют в качестве продукта только один из возможных стереоизомеров или используют в качестве субстрата только один стереоизомер), региоселективности (образуют или разрывают химическую связь только в одном из возможных положений субстрата) и хемоселективности (катализируют только одну химическую реакцию из нескольких возможных для данных условий). Несмотря на общий высокий уровень специфичности, степень субстратной и реакционной специфичности ферментов может быть различной. Например, эндопептидаза трипсин разрывает пептидную связь только после аргинина или лизина, если за ними не следует пролин, а пепсин гораздо менее специфичен и может разрывать пептидную связь, следующую за многими аминокислотами.


Влияние условий среды на активность ферментов


Активность ферментов зависит от условий в клетке или организме — давления, кислотности среды, температуры, концентрации растворённых солей (ионной силы раствора) и др.


Роль ферментов в организме


Ферменты участвуют в осуществлении всех процессов обмена веществ, в реализации генетической информации. Переваривание и усвоение пищевых веществ, синтез и распад белков, нуклеиновых кислот, жиров, углеводов и других соединений в клетках и тканях всех организмов — все эти процессы невозможны без участия ферментов. Любое проявление функций живого организма — дыхание, мышечное сокращение, нервно-психическая деятельность, размножение и др. — обеспечивается действием ферментов. Индивидуальные особенности клеток, выполняющих определенные функции, в значительной мере определяются уникальным набором ферментов, производство которых генетически запрограммировано. Отсутствие даже одного фермента или какой-нибудь его дефект могут привести к серьезным отрицательным последствиям для организма.


Местонахождение ферментов в организме


В клетке часть ферментов находится в цитоплазме, но в основном ферменты связаны с определенными клеточными структурами, где и проявляют свое действие. В ядре, например, находятся ферменты, ответственные за репликацию — синтез ДНК(ДНК-полимеразы), за ее транскрипцию — образование РНК (РНК-полимеразы). В митохондриях присутствуют ферменты, ответственные за накопление энергии, в лизосомах — большинство гидролитических ферментов, участвующих в распаде нуклеиновых кислот и белков.


Химические результаты исследования


Нами был проведен опыт по изучению механизма действия ферментов на примере вареного куриного филе и сырого.

В результате добавления в пробирки с перекисью водорода образцов продуктов животного происхождения наблюдается результат каталитической функции белков. Каталитическая функция белков играет исключительно важную роль для нашего организма. Все биологические катализаторы — ферменты — вещества белковой природы. Их функция заключается в ускорении химической реакции, протекающих в клетке, в десятки и сотни тысяч раз.

1. Активность фермента проявилась в пробирке с живыми тканями и не проявилась в пробирке с мёртвыми тканями, потому что в результате денатурации белка, нарушается структура молекулы фермента, её активность снижается, затем прекращается.

2. Измельчение ткани влияет на активность фермента из-за увеличения площади прикосновения, таким образом скорость протекания реакции увеличивается.

3. Каталаза — фермент, имеющийся практически во всех клетках, разрушает пероксид водорода с невероятной скоростью (более 5-ти миллионов молекул в минуту).

2H2O2 = 2H2O + O2

Важные отличия ферментов и неорганических катализаторов в том, что реакции с участием неорганических катализаторов протекают, как правило, при высоких давлениях, а ферменты работают при нормальном давлении. Самое главное отличие в том, что скорости реакций, катализируемых ферментами, во много раз больше.

При биологическом окислении в клетках растений и животных ядовитое вещество — перекись водорода, которая под действием ферментов каталазы или пероксиды расщепляется до воды и кислорода.


Механизм работы ферментов


Фермент, соединяясь с субстратом, образует фермент — субстратный комплекс. В таком комплексе шансы на то, что реакция произойдёт, значительно возрастают. По завершению реакции фермент (субстратный комплекс) распадается на продукты и фермент. Результаты исследования показали, что молекулы большинства ферментов во много раз больше, чем молекулы тех субстратов, которые атакуют данный фермент, и что в контакте с субстратом находится лишь небольшая часть молекулы фермента (от 3 до 12 аминокислотных остатков). Эту часть называют активным центром фермента. Роль остальных аминокислотных остатков состоит в том, чтобы обеспечить молекуле фермента правильную глобулярную форму, чтобы активный центр мог работать наиболее активно.

Исследовательская опрос

Мы провели опрос, среди учащихся МАОУ СШ №55 «Лингвист» по следующим вопросам:

  1. Что такое ферменты?

  2. Какова их роль в организме?

  3. Что влияет на активность ферментов?

  4. Какова химическая природа ферментов?

  5. Чьи работы положили начало ферментологии, как самостоятельному разделу биологической химии?

Из 20 человек лишь 3 ответили правильно на все вопросы. 4 и 5 вопросы оказались самыми трудными для ребят.

Ферменты являются посредниками между организмом и окружающей средой, обеспечивают адаптацию организма к изменяющимся условиям (авторегуляторы).

Ферменты участвуют в осуществлении всех процессов обмена веществ, в реализации генетической информации. Переваривание и усвоение пищевых веществ, синтез и распад белков, нуклеиновых кислот, жиров, углеводов и других соединений в клетках и тканях всех организмов — все эти процессы невозможны без участия ферментов. Любое проявление функций живого организма — дыхание, мышечное сокращение, нервно-психическая деятельность, размножение и др. — обеспечивается действием ферментов. Индивидуальные особенности клеток, выполняющих определенные функции, в значительной мере определяются уникальным набором ферментов, производство которых генетически запрограммировано. Отсутствие даже одного фермента или какой-нибудь его дефект могут привести к серьезным отрицательным последствиям для организма.

Получение ферментов


Обычно ферменты выделяют из тканей животных, растений, клеток и культуральных жидкостей микроорганизмов,  биологических жидкостей (кровь, лимфа и др.). Для получения некоторых труднодоступных ферментов используются методы генетической инженерии. Из исходных материалов ферменты экстрагируют солевыми растворами. Затем их разделяют на фракции, осаждая солями [обычно (NH4)2SO4] или, реже, органическими растворителями, и очищают методами гельпроникающей и ионообменной хроматографии. На заключительных этапах очистки часто используют методы аффинной хроматографии. Контроль за ходом очистки ферментов и характеристику чистых препаратов осуществляют, измеряя каталитическую активность ферментов с применением специфических (обычно дающих цветные реакции) субстратов. За единицу количества фермента принимают такое его количество, которое катализирует превращение 1 мк моля субстрата в 1 мин в стандартных условиях. Число единиц фермента, отнесенное к 1 мг белка, называется удельной активностью.

Получение ферментов с помощью микроорганизмов более выгодно, чем из растительных и животных источников. Микробные клетки продуцируют более 2 тысяч ферментов, катализирующих биохимические реакции, связанные с ростом, дыханием и образованием продуктов. Многие из этих ферментов могут быть выделены и проявляют свою активность независимо от клетки. Для получения ферментных препаратов используют как микроскопические грибы, так и бактерии и дрожжи. Иногда получение технического ферментного препарата кончается проведением процесса ферментации, однако активность ферментов в культуральной жидкости быстро снижается. Поэтому широко практикуют получение сухих технических ферментных препаратов.

В мире производится около 20 ферментов в объеме 65 тыс. тонн (а существует, как предполагают 25000 ферментов). Например, промышленным способом производят такие ферменты как амилаза, глюкоамилаза, протеаза, инвертаза, пектиназа, каталаза, стрептокиназа, целлюлаза и другие.

Амилазы и протеазы используют в текстильной, хлебопекарной и кожевенной промышленности. Пектолитические ферменты могут быть использованы для мацерации тканей при переработке растительного сырья, например при получении льноволокна. Щелочные протеазы, особенно иммобилизованные, очень эффективно используются в составе моющих средств. Кроме протеолитических ферментов в состав моющих средств вводят липазу, целлюлазу, оксидазу и амилазу для удаления загрязнений крахмального происхождения. Использование иммобилизованной глюкозоизомеразы для непрерывного получения глюкозы является наиболее крупным процессом такого рода в мире.

Микробные ферменты активно используют в клинической диагностике при определении уровня холестерина в крови и мочевой кислоты. Ферменты предлагают использовать для очистки канализационных и водопроводных труб и т.д. и т.п. Ферменты для медицинских или аналитических целей должны быть высокоочищенными.

В биологических объектах ферменты обычно находятся в фиксированном состоянии на поверхности различных клеточных структур — наиболее часто на мембранах. Благодаря этому ферменты сохраняют свою активность длительное время. В технологии долгое время применялись препараты свободных ферментов; в таком состоянии срок их использования был коротким — один производственный цикл. Для повышения стабильности выделенных ферментов используют технику иммобилизации, т.е. связывания ферментов на поверхности нерастворимого в воде носителя, например, органических полимеров, стекла, минеральных солей, силикатов и т.п. Иммобилизованные ферменты можно длительное время использовать в биохимических реакторах в условиях непрерывного процесса.

Иммобилизация и получение связанных ферментных препаратов стало возможным благодаря детальному изучению строения многих ферментов. Раскрыт аминокислотный состав ряда ферментных белков, их пространственная конфигурация, выявлены активные центры, значение различных функциональных групп в проявлении каталитической активности фермента и так далее.

Примеры использования иммобилизованных ферментов — изомеризация глюкозы во фруктозу, гидролиз белков, трансформация стероидов, гормонов и т.д. Новая область применения иммобилизованных ферментов — создание на их основе бессеребряных фотоматериалов. На основе действия ферментов построены биолюминесцентные и иммуноферментные методы анализа, отличительной чертой которых является высокая чувствительность и абсолютная специфичность.


Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов


Отсутствие или снижение активности какого-либо фермента (нередко и избыточная активность) у человека приводит к развитию заболеваний (энзимопатий) или гибели организма. Так, передаваемое по наследству заболевание детей — галактоземия (приводит к умственной отсталости) — развивается вследствие нарушения синтеза фермента, ответственного за превращение галактозыв легко усваиваемую глюкозу. Причиной другого наследственного заболевания — фенилкетонурии, сопровождающегося расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение аминокислоты фенилаланинав тирозин. Определение активности многих ферментов в крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний. С помощью такого анализа сыворотки крови возможно обнаружение на ранней стадии инфаркта миокарда, вирусного гепатита, панкреатита, нефрита и других заболеваний.


Медицинское значение


Если происходит мутация в гене, кодирующем определенный фермент, может измениться аминокислотная последовательность фермента. При этом в результате большинства мутаций его каталитическая активность снижается или полностью пропадает. Если организм получает два таких мутантных гена (по одному от каждого из родителей), в организме перестает идти химическая реакция, которую катализирует данный фермент. Например, появление альбиносов связано с прекращением выработки фермента тирозиназы, отвечающего за одну из стадий синтеза темного пигмента меланина. Фенилкетонурия связана с пониженной или отсутствующей активностью фермента фенилаланин-4-гидроксилазы в печени.

В настоящее время известны сотни наследственных заболеваний, связанные с дефектами ферментов. Разработаны методы лечения и профилактики многих из таких болезней.


Практическое использование


На сегодняшний день в различных отраслях хозяйства применение ферментов является передовым достижением. Особое значение ферменты нашли в пищевой промышленности. Ведь именно из-за наличия ферментов в тесте происходит его поднятие и разбухание. Как известно, разбухание теста происходит под действием углекислого газа CO2, который в свою очередь образуется в результате разложения крахмала под действием фермента амилазы, которая уже содержится в муке. Но в муке этого фермента не достаточно, его, обычно, добавляют. Ещё один фермент протеазы, придающий тесту клейковину, способствует удержанию углекислого газа в тесте.

Изготовление алкогольных напитков также не обходится без участия ферментов. В этом случае широко применяются ферменты, которые находятся в дрожжах. Разнообразие сортов пива получают именно различными комбинациями комплексных соединений ферментов. Ферменты, также участвуют в растворении осадков в спиртных напитках, например, чтобы в пиве не появлялся осадок в него добавляют протеазы (папаин, пепсин), которые растворяют выпадающие в осадок белковые соединения.
Производство кисломолочных продуктов, например, простокваши, основана на химическом превращении лактозы (то есть молочного сахара) в молочную кислоту. Кефир производят подобным образом, но производственной особенностью является то, что берут не только кисломолочные бактерии, но и дрожжи. В результата переработки лактозы образуется не только молочная кислоты, но ещё и этиловый спирт. При получении кефира происходит ещё одна достаточно полезная для организма человека реакция – это гидролиз белков, что в последствии употребления человеком кефира способствует его лучшему усвоению.
Производство сыра тоже связано с ферментами. Молоко содержит белок — казеин, который в процессе химической реакции под действием протеаз изменяется, и в результате реакции выпадает в осадок.
Протеазы широко используют для обработки кожевельного сырья. Его способность производить гидролиз белков (расщепление белков) широко применяют для выведения стойких пятен от шоколада, соусов, крови и т.д. Фермент целлюлаза — используется в стиральных порошках. Он способен удалять «катышки» с поверхности тканей. Важной особенностью стирки с порошками, содержащими целые комплексы ферментов, является то, что стирка в должна выполняться в тёплой, но не горячей воде, так как горячая вода для ферментов является губительной.
Применение ферментов в медицине связано с их способностью заживлять раны, растворять образующиеся тромбы. Иногда ферменты умышленно вводят в организм для их активизации, а иногда из-за излишней активности ферментов, могут вводить вещества, которые действуют как ингибиторы (вещества, замедляющие протекание химических реакций). Например, под действием отдельных ингибиторов, бактерии теряют способность размножаться и расти.
Применение ферментов в медицине также связано с проведением различных анализов по определению заболеваний. В этом случае ферменты играют роль веществ, вступающих в химическое взаимодействие или способствующие химическим превращениям в физиологических жидкостях организма. В результате получаются определённые продукты химических реакций, по которым в лабораториях распознают наличие того или иного возбудителя заболевания. Среди таких ферментов и их применения наиболее известен фермент глюкозооксидаза, который позволяет определить наличие сахара в моче или крови человека. Кроме того, наравне с отмеченным, существуют ферменты, которые способны определять наличие алкоголя в крови. Этот фермент называется алкогольдегидрогеназа

.

Литература:

1. Тарханов И. Р., Ферменты, в физиологии // Энциклопедический словарь Брокгауза и Ефрона: В 86 томах (82 т. и 4 доп.). — СПб., 1890—1907.
2. Энзимы // Энциклопедический словарь Брокгауза и Ефрона: В 86 томах (82 т. и 4 доп.).

3. Фершт Э. Структура и механизм действия ферментов. М., 1980.

4. Страйер Л. Биохимия. М., 1984-1985. Т. 1. С. 104-131. O. 2. С. 23-94.

5. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохомия человека. Т. 1. М., 1993.

6. Ферменты и нуклеиновые кислоты. — СПб.: Изд-во С.-Петерб. ун-та, 1997.

7. Молекулярная динамика ферментов. — М.: Изд-во Моск. ун-та, 2000.

8. Кислухина О. В. Ферменты в производстве пищи и кормов. — М.: ДеЛи принт, 2002.

9. Федоренко Б. Н. Ферменты и мембраны: научные основы взаимодействия. — М.: МГУПП, 2002.

10. Ферменты микроорганизмов. — Казань: Унипресс, 1998.
11. Николаев А.Я. Биологическая химия. М.: «Высшая школа», 1998, с.53-58, 70-73, 78, 81-83. 12. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: «Медицина», 1990, с. 92-93, 95-97, 105-108, 112-115, 126-128, 131-132.

13. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: «Медицина», 2004, с. 114-116, 118-120, 129-134, 139-143, 159-163, 165-168.

14. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. М.: М. Медицина, 1983, раб 24 (п. 1), 25.

15. Учебник Химии 11 класс, Кузнецова Н.Е., Литвинова Т.Н., Лёвкин А.Н. с.132.


Приложения:

Приложение №1


hello_html_318fb3f3.jpg

Приложение №2


hello_html_477c0650.jpg

Приложение №3


hello_html_m43985c3f.jpg
Опыт с сырым куриным филе. Наблюдаем большое образование пузырьков. Это и есть выделение кислорода.

Приложение №4


hello_html_c9e57d7.jpg
Опыт с вареным куриным филе. Реакция не идет.

Понятие о катализаторе | Химия. Шпаргалка, шпора, формула, закон, ГДЗ, опыты, тесты, сообщение, реферат, кратко, конспект, книга

Попав на царапину или ранку, пероксид водорода разлагается намного интенсивнее (силь­но пузырится, «шипит»). Кислород в момент выделения об­ладает сильными дезинфицирующими свойствами. Вместе с пеной из ранки удаляется загрязнение. Это происходит по­тому, что кровь содержит особые вещества, которые ускоря­ют разложение пероксида водорода. В 1835 г. шведский хи­мик И. Берцелиус установил, что в присутствии определен­ных веществ скорость некоторых химических реакций су­щественно возрастает. Для таких веществ он ввел термин «катализатор» (греч. katalysis — «ослабление», «разрушение»).

Катализаторы — вещества, которые ускоряют хими­ческие реакции, но не входят в состав их продуктов.

Ферменты — биологические катализаторы, они уско­ряют химические реакции в живых организмах.

Разложение пероксида водорода могут ускорять многие вещества. Среди них — оксид марганца (IV) — один из продук­тов разложения перманганата калия. Щепотка этого соеди­нения ускоряет разложение все новых и новых порций пе­роксида водорода. Сам оксид марганца (IV) при этом не рас­ходуется и не входит в состав продуктов реакции (рис. 18.6).

Рис. 18.5. Схема получения кислорода разложением пероксида водорода и собирания кислорода вытеснением воздуха
Рис. 18.6. Каталитическое разложение пероксида водорода

Кислород немного тяжелее воздуха. Поэтому его можно собрать вытеснением воздуха в сосуд, размещенный отверс­тием вверх (рис. 18.5).

Катализаторы играют важную роль в жизни человека. Ферменты принимают участие в регуляции биохимических процессов. С давних времен ферментативные процессы при­меняют в хлебопечении, сыроварении, виноделии, пивова­рении, кожевничестве и т. п.

И сейчас ферменты применяют в промышленности: при переработке сахара, получении синтетических антибиотиков и белков. В моющие средства добавляют ферменты, ко­торые ускоряют расщепление загрязнений белковой приро­ды. Универсальные стиральные порошки для эффективного удаления пятен от пота, крови, пищевых продуктов и дру­гих белковых загрязнений содержат биодобавки и фермен­ты (их еще называют «энзимы»). Материал с сайта http://worldofschool.ru

Рис. 18.7. Изготовление сыра невозможно без применения ферментов
Рис. 18.8. Схема очистки автомобильных выхлопных газов

Важная черта современной практической химии — осуще­ствление процессов с использованием катализаторов. Без них, например, невозможно превратить растительное масло в маргарин.

Каталитические методы очищения газообразных отходов промышленных предприятий применяют для удаления раз­нообразных токсичных соединений.

Также катализаторы нужны для очистки автомобильных выхлопных газов (рис. 18.8).

На этой странице материал по темам:
  • Катализаторы в жизни человека

  • Оціни значення каталізаторів у житті людини

  • Реферат на тему катализаторы,понятие,их роль в жизни человека

  • Значение катализаторов в жизни человека

  • Хто увів поняття про каталізатори

Вопросы по этому материалу:
  • Назови вещества, в которые превращаются составляющие автомобильных выхлопных газов после каталитической очистки.

  • Есть ли среди продуктов каталитической очистки выхлопных газов ядовитые вещества?

  • Оцени значение катализаторов в жизни человека.




Отправить ответ

avatar
  Подписаться  
Уведомление о